蛋白质是大分子化合物，分子的直径在0.1～0.001μ（10-5～10-7cm）内，属于胶体范围．由于蛋白质分子具有许多亲水基团，如—NH₂、—COOH、—OH以及肽键—CO—NH—等对水的亲和力很大，所以在水溶液中形成亲水胶体．除硬蛋白质难溶于水外，一般蛋白质均能在溶液中分散，形成较为稳定的胶体溶液．

　　使蛋白质胶粒在水溶液中保持稳定的因素有二，即水膜和电荷．

　　由于蛋白质分子表面有许多亲水基团，这些基团在水溶液中都能与水起水合作用，这样每1g蛋白质约可结合0.3～0.5g的水．因此，在蛋白质每一胶粒的表面都包围着很厚的水分子层，称为水膜．由于水膜的保护作用，而使许多蛋白质胶粒不能聚集成为一团．

　　蛋白质又是两性离子，胶粒表面都带电荷，在一定pH溶液中，蛋白质都带有同性电荷，并与周围电性相反的离子（反离子）构成稳定的双电层，由于同性电荷互相排斥，使颗粒互相隔绝而不粘合．

　　蛋白质分子在水溶液中，由于水膜和电荷两种因素的作用，而不会互相凝聚，聚沉．

　　如去掉这两个使蛋白质胶粒保持稳定的因素，即可使它凝集下沉，从溶液中沉淀析出，这就是蛋白质的沉淀作用．

　　当加入大量盐类（一般为碱金属的中性盐或硫酸铵）于蛋白质溶液中，由于高浓度盐离子的水合作用而破坏了蛋白质胶粒的水膜；并由于反离子对蛋白质胶粒双电层压缩的结果，使电荷中和而成沉淀析出，这种用盐使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程，称为盐析．例如：用盐卤（主要是MgCl₂）或石膏（CaSO₄）等盐类加入豆浆中使蛋白质沉淀而制取豆腐，即利用这个原理．

　　不同蛋白质盐析时所需盐类的浓度不同．因此调节盐类的浓度，可以分段地将混合的蛋白质分离，这种操作称为分段盐析．例如血清中加入硫酸铵至50％饱和度，则球蛋白先沉淀析出，再继续加硫酸铵至饱和时，清蛋白也沉淀析出．

　　蛋白质在比其等电点pH较大的溶液中与重金属离子（如Cu²⁺、Hg2+、Pb²⁺、Ag⁺等）也能化合，生成不溶性的蛋白质重金属盐而沉淀析出．

　　蛋白质被上述沉淀剂（盐类和重金属盐）沉淀后，如速将沉淀剂除去或用大量水稀释，则沉淀的蛋白质可以重新溶解．但用碱金属盐或硫酸铵的浓溶液的盐析作用和重金属盐的沉淀作用相比较，则有所不同，如重金属盐与蛋白质接触过久，则沉淀的蛋白质改变性质（变性），就不能再溶解，这可能是由于重金属离子与蛋白质某些基团结合，影响蛋白质分子的空间构型而使之变性的结果。