同种蛋白质在水溶液中带有同种电核，互相排斥，且蛋白质表面能形成水化膜，这就使得蛋白质溶液（实际上是胶体）十分稳定。要想破坏其稳定性让其沉淀则需要从这两方面入手，也就是除去水化膜和表面电荷。

    比如，可以先将蛋白质的pH调整至等电点，这时的蛋白质分子呈等电状态，虽不很稳定，但还有水膜的保护作用，一般不致沉淀，如果这时加入脱水剂除去蛋白质分子的水膜，则蛋白质分子互相凝聚、沉淀析出。先脱水，后调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀。

    根据氨基酸分子中所含氨基和羧基的相对数目，可将氨基酸分为：中性氨基酸，其分子中氨基与羧基的数目相等；碱性氨基酸，其分子中氨基比羧基的数目多；酸性氨基酸，其分子中羧基比氨基的数目多。碱性氨基酸一般显碱性，酸性氨基酸显酸性，但中性氨基酸不呈中性而呈弱酸性，这是由于羧基比氨基的电离常数大些所致。

    氨基酸分子中，含有氨基和羧基，一个是碱性基团，一个是酸性基团，两者可相互作用而成盐，这种盐称为内盐。

    内盐分子中，既有带正电荷的部分，又有带负电荷的部分，所以又称两性离子。实验证明，在氨基酸晶体中，分子并不是以中性化合物的形式存在，而是以两性离子的形式存在。氨基酸在水溶液中，形成如下的平衡体系：

         负离子两性离子正离子

     从上述平衡可以看出，当加入酸时，平衡向右移动，氨基酸主要以正离子形式存，当 PH<1时，氨基酸几乎全为正离子。当加入碱时，平衡向左移动，氨基酸主要以负离子形式存在，当PH>11时，氨基酸几乎全部为负离子。氨基酸溶液置于电场之中时，离子则将随着溶液PH值的不同而向不同的极移动。碱性时向阳极移动，酸性时向阴极迁移。对于中性氨基酸来说，其水溶液中所含的负离子要比正离子多，为了使它形成相等的解离，即生成两性离子，应加入少量的酸，以抑制酸性解离，即抑制负离子的形成。也就是说，中性氨基酸要完全以两性离子 存在，PH值不是为7，而是小于7。如甘氨酸在PH值为6.1时，酸式电离和碱式电离相等，完全以两性离子存在，在电场中处于平衡状态，不向两极移动。这种氨基酸在碱式电离和酸式电离相等时的PH值，称为该氨基酸的等电点。用PI表示。由于不同的氨基酸分子中所含的氨基和羧基的数目不同，所以它们的等电点 也各不相同。一般说来，酸性氨基酸的等电点PI为2.8-3.2；中性氨基酸的等电点PI为4.8-6.3；碱性氨基酸的等电点为7.6-11。

    中性氨基酸：氨基数目与羧基数目相等。但由于羧基的电离要大于氨基，因此在水溶液中，羧基电离产生的负离子数目要大于氨基结合H离子后形成的正 离子数目。因此中性氨基酸水溶液显酸性，PH<7。如果要使其达到等电点，则要使其正离子数目与负离子数目相等。故在此要设法减少溶液中负离子的数 目，采取的措施是加酸，使羧酸根负离子与H离子结合，从而消耗掉负离子。从这个意义上说，中性氨基酸要想达到等电点，必须要向体系中加酸，因此，其：PI<PH<7。